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Livre d'Or

                    
1 novembre 2012 4 01 /11 /novembre /2012 11:00

Les Dr Alain Chédotal et Frédéric Bernard.
Article accepté pour publication en Octobre 2012dans la revue « Glia ». 


La présence d’un gaine de myéline autour des axones, les longs prolongements qui connectent les neurones  du système nerveux, est indispensable à la propagation des influx nerveux. Dans le cerveau, la myéline est produite par les oligodendrocytes et sa mise en place au cours du processus de myélinisation, est une étape essentielle du développement cérébral. Un mauvais développement de la myéline ou sa dégénérescence provoquent des déficits neurologiques très graves.

La découverte de nouvelles protéines présentes dans la myéline devrait permettre de mieux comprendre comment elle se construit et peut être aussi d’identifier de futures cibles thérapeutiques. Notre projet de recherche visait à déterminer si des molécules appelées Sémaphorines, pouvaient être impliquées dans la myélinisation. Nous avons montré que chez la souris, la sémaphorine Séma6A est exprimée par les oligodendrocytes et qu’en son absence le développement de la myéline est anormal et retardé. Nous avons également montré dans un modèle de lésion de myéline que la SemA6A est ré-exprimée fortement au cours de la réparation des zones démyélinisées.

Enfin, l’ajout de protéine Sema6A  à des cultures de neurones et d’oligodendrocytes stimule très fortement la myélinisation. Ces travaux suggèrent donc que la Sema6A est un des facteurs qui contrôlent la mise en place de la myéline. D’autres travaux seront nécessaires pour élucider le mécanisme d’action de la Séma6A et savoir si elle est impliquée dans des pathologies affectant la myéline.

Role of transmembrane semaphorin Sema6A in oligodendrocyte differentiation and myelination. Bernard F, Moreau-Fauvarque C, Heitz-Marchaland C, Zagar Y, Dumas L, Fouquet S, Lee X, Shao Z, Mi S, Chédotal A. Glia. 2012 Oct;60(10):1590-604

Rôle de la protein transmembranaire Sema6A dans la différenciation des oligodendrocytes et dans la myélinisation. CNRS, UMR 7102, Paris, France

 

Source, 10.2012: ARSEP

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